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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제5호
발행연도
2004.1
수록면
1,052 - 1,056 (5page)

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A secretion signal sequence-selection vector (pGS40)was constructed based on an α-amylase gene lacking asecretion signal and employed for selecting secretion signalsfrom Lactococcus lactis ssp. cremoris LM0230 chromosomalDNA. Six fragments were identified based on their ability torestore α-amylase secretion in E. coli, and among these, afragment, S405, conferred the highest secretion activity(84%) in E. coli. Meanwhile, S407, which conferred poorsecretion activity in E. coli, was quite active in L. lactis. Theresults suggested that the efficiency of a secretion signaldepended on the host. All six fragments had an open readingframe (ORF) fused to the reporter gene, and the potentialShine-Dalgarno (SD) sequence and putative promoter sequenceswere located upstream of the ORF. Deduced amino acidsequences from the six fragments did not show any homologywith known secretion signals. However, they contained threedistinguished structural features and cleavage sites, commonlyfound among typical secretion signals. The characterizedsecretion signals could be useful for the construction of foodgradesecretion vectors and gene expression in LAB.
#Signal-sequence selection vector #secretionsignal #Lactococcus lactis ssp. cremoris LM0230 #α-amylase

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