Expression and Purification of the Helicase-like Subdomains, H1 and H23, of Reverse Gyrase from A. fulgidus for Heteronuclear NMR study

권문영; 서여진; 이연미; 이애리; 이준화

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자료유형: 학술저널

저자정보: 권문영 서여진 이연미 이애리 이준화

저널정보: 한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제19권 제2호

발행연도: 2015.1

수록면: 95 - 98 (4page)

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Reverse gyrase is a hyperthermophile specific protein which introduces positive supercoils into DNA molecules. Reverse gyrase consists of an N-terminal helicase-like domain and a C-terminal topoisomerase domain. The helicase-like domain shares the three-dimensional structure with two tandem RecA-folds (H1 and H2), in which the subdomain H2 is interrupted by the latch domain (H3). To understand the physical property of the hyperthermophile-specific protein, two subdomains af_H1 and af_H23 have been cloned into E. coli expression vector, pET28a. The 15N-labeled af_H1 and af_H23 proteins were expressed and purified for heteronuclear NMR study. The af_H1 protein exhibits the well-dispersion of amide signals in its 1H/15N-HSQC spectra and thus further NMR study continues to be progressed.

#NMR #reverse gyrase #subdomain #protein purification #helicase-like #hyperthermophile

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A. C. Rodriguez / 2002 / / EMBO J 21 : 418 ~

B. Theissen / 2008 / / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105 : 548 ~

C. De La Tour / 1991 / / J. Bacteriol 173 : 3921 ~

F. Delaglio / 1995 / / J. Biomol. NMR 6 : 277 ~

G. Perugino / 2009 / / Biochem. Soc. Trans 37 : 69 ~

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