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한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제20권 제1호
발행연도
2016.1
수록면
22 - 26 (5page)

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FANCJ is a DNA helicase which contributes genome stability by resolving G-quadruplex DNA from 5’ to 3’ direction. In addition to main ATPase helicase core, FANCJ has the protein binding region at its C-terminal part. BRCA1 and BLM are the binding partner of FANCJ and these protein-protein interactions contribute genomic stability and the proper response to replication stress. As the first attempt for studying FANCJ-BLM interaction, we prepared BLM binding region of FANCJ and characterized with CD and NMR spectroscopy. FANCJ (881-941) with N-ter 6xHis was purified as the oligomer. Secondary structure prediction based on CD data revealed that FANCJ (881-941) composed with β sheet, turn and coils.1H-15N HSQC spectra showed nonhomogeneous peak intensities with less number of peaks comparing than the number of amino acids in the construct. It indicated that optimization should be necessary for detailed further structural studies.

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