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논문 기본 정보

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저널정보
한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제23권 제1호
발행연도
2019.1
수록면
20 - 25 (6page)

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The transcription factor CP2c has been recently validated as an oncogenic protein that can serve as a promising target for anticancer therapy. We have recently documented that a recombinant protein corresponding to the putative DNA-binding region (residues 63-244) of CP2c adopted two different conformers, one of which is dominated by zinc binding. However, in the present study, a longer construct encompassing residues 63-302 appeared to form a single structural domain. This domain could be considered to adopt a functionally relevant fold, as the known specific binding of a dodecapeptide to this protein was evident. Hence, the residues 63-302 region rather than 63-244 can be regarded as a natively folded structural domain of CP2c. In addition, it was confirmed that zinc ions can bind to this putative DNA-binding domain of CP2c, which resulted in reduced stability of the protein. In this context, it is suggested that the mode of action of CP2c would resemble that of tumor suppressor p53.

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K. M. Barnhart / 1988 / Mol. Cell Biol 8:3215 google schola H. C. Kang / 2005 / FEBS J 271:1265 google schola 조구성 / 2014 / Intrinsically disordered fold of a PIAS1–binding domain of CP2b / Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 18(1):30~35 dbpia B. K. Yoo / 2010 / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 107:8357 google schola T. J. Grant / 2012 / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 109:4503 google schola

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