1H, 15N, and 13C backbone assignments and secondary structure of the cytoplasmic domainA of mannitol trasporter IIMannitol from Thermoanaerobacter Tencongensis phosphotransferase system

서정용

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자료유형: 학술저널

저자정보: 서정용

저널정보: 한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제19권 제1호

발행연도: 2015.1

수록면: 42 - 48 (7page)

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The mannitol transporter Enzyme IIMtl of the bacterial phosphotransferase system has two cytoplasmic phosphoryl transfer domains IIAMtl and IIBMtl. The two domains are linked by a flexible peptide linker in mesophilic bacterial strains, whereas they are expressed as separated domains in thermophilic strains. Here, we carried out backbone assignment of IIAMtl from thermophilic Thermoanaerobacter Tencongensis using a suite of heteronuclear triple resonance NMR spectroscopy. We have completed 94% of the backbone assignment, and obtained secondary structural information based on torsion angles derived from the chemical shifts. IIAMtl of Thermoanaerobacter Tencongensis is predicted to have six b strands and six a helices, which is analogous to IIAMtl of Escherichia coli.

#Enzyme IIMtl #mannitol transporter #phosphotransferase system #Thermoanaerobacter Tencongensis

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B. A. Johnson / 1994 / / J Biomol NMR 4 : 603 ~

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