Backbone Assignment of Phosphorylated Cytoplasmic Domain B of Mannitol Transporter IIMtl in Thermoanaerobacter Tengcongensis

이고은; 서정용

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자료유형: 학술저널

저자정보: 이고은 서정용

저널정보: 한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제21권 제1호

발행연도: 2017.1

수록면: 20 - 25 (6page)

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The cytoplasmic domains A and B of the mannitol transporter enzyme IIMtl are covalently linked in Escherichia coli, but separately expressed in Thermoanaerobacter Tengcongensis. The phosphorylation of domain B (TtIIBMtl) substantially increases the binding affinity to the domain A (TtIIAMtl) in T. Tengcongensis. To understand the structural basis of the enhanced domain-domain interaction by protein phosphorylation, we obtained NMR backbone assignments of the phospho-TtIIBMtl using a standard suite of triple resonance experiments. Our results will be useful to monitor chemical shift changes at the active site of phosphorylation and the binding interfaces.

#backbone assignment #mannitol transporter Enzyme II #phosphorylated protein Thermoanaerobacter Tengcongensis

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B. A. Johnson / 1994 / / J. Biomol. NMR 4 : 603 ~

C. Siebold / 2001 / / FEBS Lett 504 : 104 ~

D. S. Garrett / 1991 / / J. Magn. Reson 95 : 214 ~

F. Delaglio / 1995 / / J. Biomol. NMR 6 : 277 ~

Hee-Eun Kim / 2012 / Metabolic classification of herb plants by NMR-based metabolomics / Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 16 (2) : 91 ~ 102

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