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자료유형
학술저널
저자정보
김보경 (대구경북과학기술원) 김진해 (대구경북과학기술원)
저널정보
한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제25권 제1호
발행연도
2021.1
수록면
8 - 11 (4page)

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Transthyretin (TTR) is an important transporter protein for thyroxine (T4) and a holo-retinol protein in human. In its native state, TTR forms a tetrameric complex to construct the hydrophobic binding pocket for T4. On the other hand, this protein is also infamous for its amyloidogenic propensity, which causes various human diseases, such as senile systemic amyloidosis and familial amyloid polyneuropathy/cardiomyopathy. In this work, to investigate various structural features of TTR with solution-state nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, we conducted backbone NMR signal assignments. Except the N-terminal two residues and prolines, backbone 1H-15N signals of all residues were successfully assigned with additional chemical shift information of 13CO, 13Cα, and 13Cβ for most residues. The chemical shift information reported here will become an important basis for subsequent structural and functional studies of TTR.
#transthyretin #transthyretin amyloidosis #NMR spectroscopy #chemical shift assignment

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참고문헌 (13)

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S. H. Ingbar / 1958 / Endocrinology 63:256 google schola C. C. F. Blake / 1978 / J. Mol. Biol 121:339 google schola 김보경 / 2020 / NMR-based structural characterization of transthyretin in its aggregation-prone state / Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 24(3):91~95 dbpia P. Westermark / 1990 / Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 87:2843 google schola P. P. Costa / 1978 / Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 75:4499 google schola

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