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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
송우호 (충남대학교) 변창우 (충남대학교) 윤민호 (충남대학교) 엄지훈 (충남대학교) 최유성 (충남대학교)
저널정보
한국생물공학회 KSBB Journal KSBB Journal 제30권 제6호
발행연도
2015.12
수록면
291 - 295 (5page)

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The limited productivity of natural shell matrix proteins has hampered the investigation of their biochemical properties and practical applications, although biominerals in nature obtained by organic-inorganic assemblies have attractive mechanical and biological properties. Here, we prepared a vector for the expression of a fusion protein of a shell matrix protein from Pinctada fucata (named as GRP_BA) with the GRGDSP residue. The fusion protein of BA-RGD was simply produced in E. coli and purified through sequential steps including the treatment with CaCl₂ and EDTA solution for cell membrane washing, mechanical cell disruption and the application of non-ionic surfactant of Triton X-100 for BA-RGD inclusion body washing. The production yield was approximately 60 mg/L, any other protein band was not observed in SDS-PAGE and it was estimated that above 97% endotoxin was removed compared to the endotoxin level of whole cell. This study showed this simple and easy purification approach could be applied to the purification of BA-RGD fusion protein. It is expected that the protein could be utilized for the preparation of biominerals in practical aspects.

목차

Abstract
1. INTRODUCTION
2. MATERIALS AND METHOD
3. RESULTS AND DISCUSSION
4. CONCLUSION
REFERENCES

참고문헌 (25)

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