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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한면역학회 Immune Network Immune Network Vol.5 No.4
발행연도
2005.12
수록면
199 - 204 (6page)

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ADP-ribosyl pyrophosphatases (ADPRase) has been known to catalyze the hydrolysis of ADP-ribose to ribose-5-phosphate and AMP. The role of ADPRase has been suggested to sanitize the cell by removing potentially toxic ADP-ribose. In this study, we examined the effect of nitric oxide on ADPRase activity in macrophages. Methods: ADPRase activity was measured in NO-inducing J774 cells. For in vitro experiments, recombinant human ADPRase was prepared in bacteria. Results: ADPRase activity was increased by the treatment of exogenous NO generating reagent, sodium nitroprusside (SNP), in J774 cells. The increased ADPRase activity was mediated by the post-translational modification, likely to cause cADP-ribosylation via nitrosylation of cysteine residue on the enzyme. The stimulation with endogeneous NO inducers, TNF-α/IFN-γ, also increased ADPRase activity through NO synthesis. Futhermore, ADPRase activity may be mediated by the post-translational modification of ADPRase, ADP-ribosylation. Conclusion: These results indicate that NO synthesized by macrophage activation plays a critical role in the increase in ADPRase activity following ADP-ribose metabolism.
#Nitric oxide #ADP-ribose pyrophosphatase #macrophage #ribosylation

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, 1998 , Involvement of cytosolic NAD glycohydrolase in cyclic ADP-ribose metabolism 253 : 246 ~ 252 google schola , 1993 , Purification and characterization of NAD glycohydrolase from rabbit erythrocytes 305 : 147 ~ 152 google schola , 1993 , Potentiation of calcium- and caffeine-induced calcium release by cyclic ADP-ribose 268 : 293 ~ 299 google schola , 1998 , Purification and characterization of adenosine diphosphate ribose pyrophosphatase from human erythrocytes 30 : 629 ~ 638 google schola , 1996 , Specific ADP-ribose pyrophosphatase from Artemia cysts and rat liver effects of nitroprusside : 121 ~ 127 google schola

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