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저자정보
Yun Jeong Kim (국립보건연구원) Joung Hee Baek (국립보건연구원) Jeong-Hee Kim (국립보건연구원) Bong Su Kim (국립보건연구원) Gi-eun Rhie (국립보건연구원) Cheon-Kwon Yoo (국립보건연구원) Na-Ri Shin (국립보건연구원)
저널정보
대한미생물학회 JOURNAL OF BACTERIOLOGY AND VIROLOGY JOURNAL OF BACTERIOLOGY AND VIROLOGY Vol.40 No.1
발행연도
2010.3
수록면
29 - 37 (9page)

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Botulinum neurotoxin type A (BoNT/A) is a metalloprotease that cleaves SNAP-25 (synaptosome-associated protein of 25 kDa), a specific cellular protein essential for neurotransmitter release. As well as mouse bioassay to detect BoNT/A, various assay methods based on its endopeptidase activity have been developed. In this study, we tried to develop a BoNT/A assay system using recombinant SNAP-25 with glutathione S-transferase (GST) tags at both termini as substrate. The recombinant GST-SNAP-25-GST with 70 kDa was expressed and purified in E. coli and synthesized N-terminal 50 kDa and C-terminal 25 kDa fragment after cleavage at the Gln<SUB>197-</SUB>Arg<SUB>198</SUB> bond by BoNT/A. To detect both fragments, we obtained rabbit antisera against peptides corresponding to the cleaved ends of each fragment. In the western blotting, the N-terminal fragment was detected by the antibody specifically recognizing the newly exposed C-terminus (corresponding to amino acid residue 191-197). This assay system was able to detect until 3.125 ng of BoNT/A, which corresponded to about 90 fold LD?? in mice. These results suggest that the in vitro endopeptidase assay developed in this study would replace others to detect BoNT/A.
#Botulinum neurotoxin type A #SNAP-25 #Endopeptidase assay

목차

서론
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