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Ca²?-농도 의존적으로 활성화되는 neutral protease calpain에 의한 단백질 분해는 세포의 성장을 조절하는데 중요한 단백질들의 역할에 매우 중요한 역할을 한다. Cyclin의 분해는 세포주기의 진행을 위한 필연적인 과정이다. D-type cyclins는 외부자극이나 신호에 의하여 세포주기의 G1 초기에 합성이 된 후 cyclin-dependent kinases (cdk4 및 cdk6)와의 결합하여 세포주기 S기 진입을 촉진하는 역할을 한다. 본 연구에서는 MDA-MB-231 인체 유방암세포에서 cyclin D3 단백질이 calpain protease에 의하여 전사 후 수준에서 조절 받고 있음을 제시하였다. 본 실험의 조건에서 lovastatin과 actinomycin D가 처리된 MDA-MB-231 세포에서 cyclin D3 단백질의 발현이 완전히 사라졌지만, calpain inhibitor인 LLnL의 처리에 의하여 정상 수준으로 회복되었음을 알 수 있었다. 그러나 26S proteasome의 선택적 억제제인 lactacystin, the lysosome 억제제인 ammonium chloride 및 chloroquine, serine protease 억제제인 PMSF는 동일 조건에서 lovastatin과 actinomycin D 처리에 의한 cyclin D3의 발현저하를 억제하지는 못하였다. In vitro 조건에서 순수 분리된 calpain은 cyclin D3 단백질을 Ca²? 농도 의존적으로 분해하였으며, cyclin D3 단백질의 half-life는 LLnL 처리에 의하여 매우 유의적으로 증가되었다. 이러한 결과는 cyclin D3 단백질이 Ca²?에 의해 활성화 되는 protease calpain에 의해 조절됨을 보여준다.
목차
영어 초록
Introduction
Materials and Methods
Results
Discussion
Acknowledgement
References
초록
참고문헌 (34)
참고문헌 신청
Ciechanover, A. 1994. The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway. Cell 79, 13-21.
Clurman, B. E., R. J. Sheaff, K. Thress, M. Groudine and J. M. Roberts. 1996. Turnover of cyclin E by the ubiquitin-proteasome pathway is regulated by cdk2 binding and cyclin phosphorylation. Genes Dev. 10, 1979-1990.
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Dynlacht, B. D. 1997. Regulation of transcription by proteins that control the cell cycle. Nature 389, 149-152.
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