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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국식품영양과학회 Journal of Food Science and Nutrition Journal of Food Science and Nutrition Vol.1 No.1
발행연도
1996.6
수록면
87 - 92 (6page)

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This study describes a stable and simple method for the measurement of cholesteryl ester transfer protein (CETP) activities using reconstituted HDL and LDL as substrates. Apolipoproteins(apo) A-I and -B were purified from hog plasma by a new strategy without ultracentrifugation and delipidation. A simple two-step column chromatography was administered. In the first step of phenyl-sepharose CL-4B column chromatography, hydrophobic plasma proteins were isolated. The most hydrophobic proteins bound to the column appeared to be apo A-I and apo-B. Contaminant proteins were efficiently eliminated from the sample by washing the column with 0.3M NaCl containing buffer after loading the plasma on the column. Two pure proteins showing each single band on SDS-PAGE of apo A-I and apo-B were individually obtained by a subsequent gel filtration column chromatography(Sephadex G-200). This two-step purification was simple and inexpensive compared to the ultracentrifugation and/or delipidation method that are most commonly used. Reconstituted high-density lipoproteins(HDL) and low-density lipoproteins(LDL) were prepared using the purified apo A-I and -B, respectively. When these artificially prepared HDL and LDL were used in the assays for CETP as the cholesteryl ester(CE) donor and acceptor respectively, the specific transfer of CE increased up to two fold compared to that used the native HDL and LDL.

목차

Abstract

INTRODUCTION

MATERIALS AND METHODS

RESULTS AND DISCUSSION

ACKNOWLEDGEMENTS

REFERENCES

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