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한국분석과학회 분석과학 분석과학 제13권 제4호
발행연도
2000.8
수록면
494 - 503 (10page)

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암 억제제인 p16^(INK4A) 단백질의 활성부위 84-104번까지의 21개 아미노산으로 이루어진 펩타이드를 합성하여, 이것의 용액상 구조를 CD, ¹H NMR 분광법 그리고, 분자 모델링 방법으로 분석하였다. CDK4 그리고 CDK6와 함께 안정된 complex를 형성하는 p16의 활성 펩타이드(84-104 아미노산)는 in vitro에서 pRb를 인산화하는 CDK4/6의 능력을 차단하고, p16단백질의 기능에서 보여주듯이 G1/S상의 세포 Cycle을 차단한다. NOE를 포함하는 ³JNHα 스핀결합 상수, CαH 화학적 이동, 아마이드 화학적 이동의 평균 변화 폭 그리고 온도 계수 등은 p16 펩타이드의 이차구조가 helix-turn-helix의 구조를 구성하는 p16단백질과 유사한 2차 구조를 가지고 있음을 보여주었다. NOE에 근거한 거리 및 이면각을 이용한 3.D 기하구조는 p18이나 p19의 대응하는 부위에 대한 결정구조에서 보여준 바와 같이 아미노산 Gly^(89)_Leu^(91)(Φ_(i+1)=-79.8^+,Φ_(i+1)=60.2˚)사이에는 γ-회전구조를 형성함을 보여주었다. 이렇게 비교적 단단한 구조를 형성하고 있는 γ-회전구조부위는 p16펩타이드 구조를 안정시키며, CDK를 인식하는 부위로 작용할 수 있다. 이러한 γ-회전구조는 항암제 선도물질을 개발하는데 유용하게 활용될 수 있을 것이다.

목차

요 약

Abstract

1. Introduction

2. Experimental

3. Resluts and Discussion

References

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