넙치( Paralichthys olivaceus) 알의 분리단백질로부터 제조한 효소 가수 분해물의 식품기능 특성 및 생리활성

강상인; 윤인성; 김민교; 허민수

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자료유형: 학술저널

저자정보: 강상인 (경상국립대학교) 윤인성 (경상국립대학교) 김민교 (경상국립대학교) 허민수 (경상국립대학교)

저널정보: 한국수산과학회 한국수산과학회지 한국수산과학회지 제58권 제1호

발행연도: 2025.2

수록면: 1 - 14 (14page)

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Roe protein hydrolyzates were prepared from protein isolate of olive flounder Paralichthys olivaceus roe using various proteases, and their bioactivity and functional properties were investigated. Pantidase NP-2 (PN, 14.2%) showed the highest degree of hydrolysis, followed by flourzyme (FL, 6.7%) and aroase AP-10 (AA, 6.5%). Free and released amino acid contents were significantly higher in PN (2,931.2 mg/100 g) and FL (2,725.6 mg/100 g) than in the other hydrolyzates (437.3–812.8 mg/100 g). The foaming activities (%) of papain (PA), trypsin (TR), and bromelain (BR) hydrolyzates were 193.4%, 176.7%, and 144.2%, respectively. The emulsifying activity indices of PA, BR, chymotrypsin, and TR (9.5–30.9 m²/g-protein) were superior to those of other the hydrolyzates (2.0–8.0 m²/g-protein, (P<0.05). The 2,2′-azino-bis-3-ethylbenzo- thiazoline-6-sulfonic acid (ABTS<sup>+</sup>) radical scavenging activities of protamex (PR, 108 µg/mL) and AA (115.5 µg/mL) were more potent (P<0.05). Angiotensin I converting enzyme inhibitory activities of all enzyme hydrolyzates (52.0–83.3%) were more robust compared with that of control. Among the enzyme hydrolyzates, AA, FL, and PR showed relatively good tyrosinase inhibitory activities compared to that of the control (29.3%). Bioactivity and food functional properties showed that TR, BR, AA, and FL were superior.

#Enzyme hydrolysates #Food functionality #Protein isolate #Olive flounder #Roe

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