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학술저널
저자정보
Woo Sung Ahn (Korea University) HagDongKim (Korea University) Tae Sung Kim (Korea University) Myoung Jin Kwak (Korea University) Yong Jun Park (Korea University) Joon Kim (Korea University)
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제56권 제5호
발행연도
2023.5
수록면
302 - 307 (6page)

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Lyn, a tyrosine kinase that is activated by double-stranded DNAdamagingagents, is involved in various signaling pathways,such as proliferation, apoptosis, and DNA repair. Ribosomalprotein S3 (RpS3) is involved in protein biosynthesis as a componentof the ribosome complex and possesses endonucleaseactivity to repair damaged DNA. Herein, we demonstrated thatrpS3 and Lyn interact with each other, and the phosphorylationof rpS3 by Lyn, causing ribosome heterogeneity, upregulatesthe translation of p-glycoprotein, which is a gene product of multidrugresistance gene 1. In addition, we found that two differentregions of the rpS3 protein are associated with the SH1 and SH3domains of Lyn. An in vitro immunocomplex kinase assay indicatedthat the rpS3 protein acts as a substrate for Lyn, whichphosphorylates the Y167 residue of rpS3. Furthermore, by addingvarious kinase inhibitors, we confirmed that the phosphorylationstatus of rpS3 was regulated by both Lyn and doxorubicin,and the phosphorylation of rpS3 by Lyn increased drug resistancein cells by upregulating p-glycoprotein translation.
#Drug resistance #Lyn #MDR1 #Ribosome heterogeneity #RpS3

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