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자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국분자세포생물학회 Molecules and Cells Molecules and Cells 제46권 제5호
발행연도
2023.5
수록면
309 - 318 (10page)
DOI
10.14348/molcells.2023.2144

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The nucleoskeletal protein lamin is primarily responsible for the mechanical stability of the nucleus. The lamin assembly process requires the A11, A22, and ACN binding modes of the coiled-coil dimers. Although X-ray crystallography and chemical cross-linking analysis of lamin A/C have provided snapshots of A11 and ACN binding modes, the assembly mechanism of the entire filament remains to be explained. Here, we report a crystal structure of a coil 2 fragment, revealing the A22 interaction at the atomic resolution. The structure showed detailed structural features, indicating that two coiled-coil dimers of the coil 2 subdomain are separated and then re-organized into the antiparallel-four-helix bundle. Furthermore, our findings suggest that the ACN binding mode between coil 1a and the C-terminal part of coil 2 when the A11 tetramers are arranged by the A22 interactions. We propose a full assembly model of lamin A/C with the curvature around the linkers, reconciling the discrepancy between the in situ and in vitro observations. Our model accounts for the balanced elasticity and stiffness of the nuclear envelopes, which is essential in protecting the cellular nucleus from external pressure.
#A22 interaction #antiparallel four-helix bundle #crystal structure #intermediate filaments #lamin A/C #lamin assembly

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