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Yumei Chen (Henan Academy of Agricultural Sciences) Yunchao Liu (Henan Academy of Agricultural Sciences) Gaiping Zhang (Henan Academy of Agricultural Sciences) Hua Feng (Henan Academy of Agricultural Sciences) Pengchao Ji (Henan Academy of Agricultural Sciences) Guoqiang Wang (Henan Academy of Agricultural Sciences) Chang Liu (Henan Academy of Agricultural Sciences) Yapeng Song (Henan Academy of Agricultural Sciences) Yunfang Su (Henan Academy of Agricultural Sciences) Songlin Qiao (Henan Academy of Agricultural Sciences) Aiping Wang (Zhengzhou University)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제26권 제12호
발행연도
2016.12
수록면
2,192 - 2,198 (7page)
DOI
10.4014/jmb.1607.07011

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The myeloid-specific IgA Fc receptor (FcαR) is a cell surface molecule on immunocytes that provides a fundamental connection between humoral and cellular immunity. In this study, the full-length cDNA sequence of swine FcαRI (swFcαRI) was isolated and characterized and found to contain a 792-base-pair open reading frame, encoding a 264-amino-acid transmembrane glycoprotein with a predicted molecular mass of 29.4 kDa. The swFcαRI shares high amino acid sequence homology (>50%) with its counterparts from cattle, seal, and horse. Rosetting analysis confirmed that COS-7 cells transfected with an swFcαRI expression plasmid was able to combine with chicken erythrocytes sensitized with porcine IgA, but not IgG.

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