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도학원 (과학기술연합대학원대학교) 연지숙 (경북대학교) 이창우 (극지연구소) 최영준 (경북대학교) 김혜연 (한국기초과학지원연구원) 김연정 (인천대학교) 박현 (한국해양과학기술원 부설 극지연구소) 장정호 (경북대학교) 이준혁 (과학기술연합대학원대학교)
저널정보
한국분자세포생물학회 Molecules and Cells Molecules and Cells 제38권 제12호
발행연도
2015.12
수록면
1,086 - 1,095 (10page)

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The psychrophilic organism Colwellia psychrerythraea strain 34H produces extracellular polysaccharide substances to tolerate cold environments. Sedoheptulose 7- phosphate isomerase (GmhA) is essential for producing Dglycero- D-mannoheptose 7-phosphate, a key mediator in the lipopolysaccharide biosynthetic pathway. We determined the crystal structure of GmhA from C. psychrerythraea strain 34H (CpsGmhA, UniProtKB code: Q47VU0) at a resolution of 2.8 A. The tetrameric structure is similar to that of homologous GmhA structures. Interestingly, one of the catalytic residues, glutamate, which has been reported to be critical for the activity of other homologous GmhA enzymes, is replaced by a glutamine residue in the CpsGmhA protein. We also found differences in the conformations of several other catalytic residues. Extensive structural and sequence analyses reveal that CpsGmhA shows high similarity to Escherichia coli DnaA initiatorassociating protein A (DiaA). Therefore, the CpsGmhA structure reported here may provide insight into the structural and functional correlations between GmhA and DiaA among specific microorganisms.

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