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저자정보
김진식 (부산대학교) 하남출 (서울대학교) 정형섭 (한국기초과학지원연구소) 송새미 (중앙대학교) 김혜연 (한국기초과학지원연구원) 이강석 (중앙대학교) 현재경 (한국기초과학지원연구원)
저널정보
한국분자세포생물학회 Molecules and Cells Molecules and Cells 제38권 제2호
발행연도
2015.2
수록면
180 - 186 (7page)
DOI
10.14348/molcells.2015.2277

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Escherichia coli AcrAB-TolC is a multidrug efflux pump that expels a wide range of toxic substrates. The dynamic nature of the binding or low affinity between the components has impeded elucidation of how the three components assemble in the functional state. Here, we created fusion proteins composed of AcrB, a transmembrane linker, and two copies of AcrA. The fusion protein exhibited acridine pumping activity, suggesting that the protein reflects the functional structure in vivo. To discern the assembling mode with TolC, the AcrBA fusion protein was incubated with TolC or a chimeric protein containing the TolC aperture tip region. Three-dimensional structures of the complex proteins were determined through transmission electron microscopy. The overall structure exemplifies the adaptor bridging model, wherein the funnel-like AcrA hexamer forms an intermeshing cogwheel interaction with the -barrel tip region of TolC, and a direct interaction between AcrB and TolC is not allowed. These observations provide a structural blueprint for understanding multidrug resistance in pathogenic Gram-negative bacteria.

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