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한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제7권 제1호
발행연도
2019.1
수록면
6 - 11 (6page)

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The CusBAC heavy metal efflux pump of Escherichia coli consists of three essential components spanning the innermembrane, periplasmic space, and outer membrane. The periplasmic adaptor protein CusB connects the inner membranetransporter CusA to the outer membrane factor CusC. The structural studies revealed that the periplasmic componentCusB has a unique structure in the CusC interaction region. Recent advances in cryo-electron microscopy have revealedthe intermeshing cogwheel interaction between the periplasmic adaptor protein and the outer membrane factor in othertypes of tripartite efflux pumps, such as AcrAB-TolC and MacAB-TolC. In this study, we built a model of the full complexof the CusBAC pump, where the inner α-helices in CusB are twisted inward to make a similar cogwheel structure to thatof AcrA. Binding assay results support the finding that the CusB and CusC binding mode is shared with AcrA and TolC inAcrAB-TolC. Our results give structural insight into a common mechanism for how to seal these proteins to prevent leaks intripartite efflux pumps.

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