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저자정보
장용대 (서울대학교) 최가람 (서울대학교) 조인성 (서울대학교) 최상호 (서울대학교) 하남철 (서울대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제5권 제1호
발행연도
2017.3
수록면
44 - 48 (5page)

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LysR-type transcriptional regulators (LTTRs) belong to the largest family of transcriptional regulators in prokaryotes. However, the crystal structures of only a few full-length LTTRs have been determined. LTTR HypT (also known as YjiE orQseD) from Escherichia coli specifically senses hypochlorite to protect oxidation damage by hypochlorite generated bythe host immune system. In the genome of the highly virulent bacteria, Vibrio vulnificus, VV2_1132 showed the highestsequence similarity to E. coli HypT. In this study, we overexpressed full-length VV2_1132 in an E. coli expression systemand crystallized the protein. The crystal diffracted X-rays to 2.2 A resolution and belonged to the orthogonal space groupP21212, with unit cell parameters a = 57.8, b = 113.5, and c = 220.7 A. Cell content analysis predicted that the asymmetricunit may contain four molecules of VV2_1132. For the case of four molecules in the asymmetric unit, the Matthewscoefficient was 2.70 A3/Da with a solvent content of 54.5%. We are currently identifying the crystal structure of VV2_1132using anomalous signals from selenomethione-substituted crystals. This crystal structure will help elucidate the functionand action mechanism of VV2_1132, which may be involved in the pathogenesis of V. vulnificus.

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