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학술저널
저자정보
김상우 (School of Life Sciences, KNU Creative BioResearch Group, Kyungpook National University, Daehak-ro 8) 김경진 (경북대학교)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제31권 제10호
발행연도
2021.10
수록면
1,393 - 1,400 (8page)
DOI
10.4014/jmb.2109.09036

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Acetone-butanol-ethanol (ABE) fermentation by the anaerobic bacterium Clostridium acetobutylicum has been considered a promising process of industrial biofuel production. Phosphotransbutyrylase (phosphate butyryltransferase, PTB) plays a crucial role in butyrate metabolism by catalyzing the reversible conversion of butyryl-CoA into butyryl phosphate. Here, we report the crystal structure of PTB from the Clostridial host for ABE fermentation, C. acetobutylicum, (CaPTB) at a 2.9 A resolution. The overall structure of the CaPTB monomer is quite similar to those of other acyltransferases, with some regional structural differences. The monomeric structure of CaPTB consists of two distinct domains, the N- and C-terminal domains. The active site cleft was formed at the interface between the two domains. Interestingly, the crystal structure of CaPTB contained eight molecules per asymmetric unit, forming an octamer, and the size-exclusion chromatography experiment also suggested that the enzyme exists as an octamer in solution. The structural analysis of CaPTB identifies the substrate binding mode of the enzyme and comparisons with other acyltransferase structures lead us to speculate that the enzyme undergoes a conformational change upon binding of its substrat

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