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저자정보
박노라 (서울대학교) 송새미 (서울대학교) 최가람 (서울대학교) 장경구 (서울대학교) 조인성 (서울대학교) 최상호 (서울대학교) 하남출 (서울대학교)
저널정보
한국분자세포생물학회 Molecules and Cells Molecules and Cells 제40권 제4호
발행연도
2017.4
수록면
299 - 306 (8page)

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The transcriptional activator AphB has been implicated in acid resistance and pathogenesis in the food borne pathogens Vibrio vulnificus and Vibrio cholerae. To date, the full-length AphB crystal structure of V. cholerae has been determined and characterized by a tetrameric assembly of AphB consisting of a DNA binding domain and a regulatory domain (RD). Although acidic pH and low oxygen tension might be in-volved in the activation of AphB, it remains unknown which ligand or stimulus activates AphB at the molecular level. In this study, we determine the crystal structure of the AphB RD from V. vulnificus under aerobic conditions without modification at the conserved cysteine residue of the RD, even in the presence of the oxidizing agent cumene hydroperoxide. A cysteine to serine amino acid residue mutant RD protein further confirmed that the cysteine residue is not involved in sensing oxidative stress in vitro. Interestingly, an unidentified small molecule was observed in the inter-subdomain cavity in the RD when the crystal was incubated with cumene hydroperoxide molecules, suggesting a new ligand-binding site. In addition, we confirmed the role of AphB in acid tolerance by observing an aphB-dependent in-crease in cadC transcript level when V. vulnificus was exposed to acidic pH. Our study contributes to the understanding of the AphB molecular mechanism in the process of recognizing the host environment.

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