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저자정보
Lee Jongsun (Institute of Allergy Yonsei University College of Medicine Seoul Korea.) Kim Sung-Ryeol (Institute of Allergy Yonsei University College of Medicine Seoul Korea.Division of Allergy and Immu) Park Jong Han (Institute of Allergy Yonsei University College of Medicine Seoul Korea.) 박경희 (Institute of Allergy Yonsei University College of Medicine Seoul Korea.Division of Allergy and Immu) Jeong Kyoung Yong (Institute of Allergy Yonsei University College of Medicine Seoul Korea.) 이재현 (Institute of Allergy Yonsei University College of Medicine Seoul Korea.Division of Allergy and Immu) Kang Chon-Sik (National Institute of Crop Science Wanju Korea.) Kim Kyeong-Hoon (National Institute of Crop Science Wanju Korea.) 박중원 (Institute of Allergy Yonsei University College of Medicine Seoul Korea.Division of Allergy and Immu)
저널정보
대한천식알레르기학회(구 대한알레르기학회) Allergy, Asthma & Immunology Research Allergy, Asthma & Immunology Research Vol.14 No.4
발행연도
2022.7
수록면
379 - 392 (14page)
DOI
10.4168/aair.2022.14.4.379

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Purpose: ω-5 gliadin is the major allergen that causes wheat-dependent exercise-induced anaphylaxis (WDEIA). Recently, a missing mutant wheat cultivar at 1B chromosome Glu-B3 and closely linked Gli-B1 loci was bred. This cultivar (ω5D) has a deficiency in ω-5 and γ-gliadins as well as some low-molecular-weight glutenins. We evaluated specific immunoglobulin E (sIgE) reactivity of the ω5D in WDEIA patients compared to wild-type cultivar. Methods: Serum samples from 14 WDEIA and 7 classic wheat allergy patients were used to compare the allergenicity of ω5D and wild-type cultivars using immunoglobulin E immunoblotting, enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), and ImmunoCAP inhibition assays. Results: Immunoblotting revealed that ω5D extracts had less sIgE binding to gliadins and glutenins in WDEIA sera than wild-type extracts. Immunoblot inhibition assay for gliadin sIgE reactivity also showed that ω5D gliadins had less allergenicity than wild-type gliadins. ELISA inhibition assay showed stronger allergenicity of gliadins than glutenins, although they had cross-reactivity. This assay also showed that the 50% inhibitory concentrations (IC50) of ω5D extracts against gliadin- or glutenin-sIgE reactivity were approximately 4-fold higher in WDEIA patients than those of wild-type extracts. The inhibition capacity of ω5D gliadins against recombinant ω-5 gliadin-sIgE reactivity was also lower in WDEIA patients than that of wild-type. Conclusions: The allergenicity of the ω5D cultivar is markedly lower for WDEIA patients in the sIgE inhibition tests. These results suggest that the ω5D cultivar may be a safe alternative for WDEIA patients.
#Food allergy #wheat #food-dependent exercise-induced anaphylaxis #gliadin #glutenin

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