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저자정보
최서리 (경상국립대학교) 김성국 (경상국립대학교) 최재원 (경상국립대학교) 이준화 (경상국립대학교)
저널정보
한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제26권 제4호
발행연도
2022.12
수록면
46 - 50 (5page)

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Antifreeze proteins (AFPs) bind to the ice crystals and then are able to inhibit the freezing of body fluid at subzero temperatures. Type III AFPs are categorized into three subgroups, QAE1, QAE2, and SP isoforms, based on differences in their isoelectric points. We prepared the QAE2 (AFP11) and SP (AFP6) isoforms of the notched-fin eelpout AFP and their mutant constructs and determined their temperature gradients of amide proton chemical shifts (Delta_delta/DeltaT) using NMR. The nfeAFP11 (QAE2) has the distinct Delta_delta/DeltaT pattern of the first 310 helix compared to the QAE1 isoforms. The nfeAFP6 (SP) has the deviated Delta_delta/DeltaT values of many residues, indicating its backbone conformational distortion. The study suggests the distortion in the H-bonding interactions and backbone conformation that is important for TH activities.
#NMR #thermostability #backbone stability #antifreeze protein #ice-binding protein

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