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저자정보
Shin Jonghyeok (Department of Integrative Biotechnology College of Biotechnology and Bioengineering Sungkyunkwan Un) Kim Seungjoo (Department of Integrative Biotechnology College of Biotechnology and Bioengineering Sungkyunkwan Un) Park Wonbeom (Department of Integrative Biotechnology College of Biotechnology and Bioengineering Sungkyunkwan Un) Jin Kyoung Chan (Department of Food Science and Technology Chung-Ang University Anseong Gyeonggi 17546 Republic of K) 김선기 (중앙대학교) 권대혁 (성균관대학교)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제32권 제11호
발행연도
2022.11
수록면
1,471 - 1,478 (8page)
DOI
10.4014/jmb.2209.09018

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2'-Fucosyllactose (2'-FL), the most abundant fucosylated oligosaccharide in human milk, has multiple beneficial effects on human health. However, its biosynthesis by metabolically engineered Escherichia coli is often hampered owing to the insolubility and instability of α-1,2-fucosyltransferase (the rate-limiting enzyme). In this study, we aimed to enhance 2'-FL production by increasing the expression of soluble α-1,2-fucosyltransferase from Helicobacter pylori (FucT2). Because structural information regarding FucT2 has not been unveiled, we decided to improve the expression of soluble FucT2 in E. coli via directed evolution using a protein solubility biosensor that links protein solubility to antimicrobial resistance. For such a system to be viable, the activity of kanamycin resistance protein (KanR ) should be dependent on FucT2 solubility. KanR was fused to the C-terminus of mutant libraries of FucT2, which were generated using a combination of error-prone PCR and DNA shuffling. Notably, one round of the directed evolution process, which consisted of mutant library generation and selection based on kanamycin resistance, resulted in a significant increase in the expression level of soluble FucT2. As a result, a batch fermentation with the ΔL M15 pBCGW strain, expressing the FucT2 mutant (F#1–5) isolated from the first round of the directed evolution process, resulted in the production of 0.31 g/l 2'-FL with a yield of 0.22 g 2'-FL/g lactose, showing 1.72- and 1.51-fold increase in the titer and yield, respectively, compared to those of the control strain. The simple and powerful method developed in this study could be applied to enhance the solubility of other unstable enzymes.
#2′-fucosyllactose #α-1 #2-fucosyltransferase #directed evolution #solubility biosensor #kanamycin resistance #Escherichia coli

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