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저자정보
Sung Eun Kim (Seoul National University College of Medicine) Myoung-Hwan Kim (Seoul National University College of Medicine) 우주한 (동국대학교) Sung Joon Kim (Seoul National University College of Medicine)
저널정보
대한약리학회 The Korean Journal of Physiology & Pharmacology The Korean Journal of Physiology & Pharmacology 제24권 제6호
발행연도
2020.1
수록면
555 - 561 (7page)

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TWIK-related two-pore domain K+ channel-2 (TREK-2) has voltageindependent activity and shows additional activation by acidic intracellular pH (pHi) via neutralizing the E332 in the cytoplasmic C terminal (Ct). We reported opposite regulations of TREK-2 by phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2) via the alkaline K330 and triple Arg residues (R355-357); inhibition and activation, respectively. The G334 between them appeared critical because its mutation (G334A) endowed hTREK-2 with tonic activity, similar to the mutation of the inhibitory K330 (K330A). To further elucidate the role of putative bent conformation at G334, we compared the dual mutation forms, K330A/G334A and G334A/R355-7A, showing higher and lower basal activity, respectively. The results suggested that the tonic activity of G334A owes to a dominant influence from R355-7. Since there are additional triple Arg residues (R377-9) distal to R355-7, we also examined the triple mutant (G334A/R355-7A/R377-9A) that showed tonic inhibition same with G334A/R355-7A. Despite the state of tonic inhibition, the activation by acidic pHi was preserved in both G334A/R355-7A and G334A/R355-7A/R377-9A, similar to the R355-7A. Also, the inhibitory effect of ATP could be commonly demonstrated under the activation by acidic pHi in R355-7A, G334A/R355-7A, and G334A/R355-7A/R377-9A. These results suggest that the putative bent conformation at G334 is important to set the tug-of-war between K330 and R355-7 in the PIP2-dependent regulation of TREK-2.
#Amino acids #basic #C-termina #l PIP2 #Tandem pore domain potassium channels #TREK-2

목차

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참고문헌 (19)

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Enyedi P / 2010 / Molecular background of leak K+ currents : two-pore domain potassium channels / Physiol Rev 90:559~605 google schola Lotshaw DP / 2007 / Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+channels / Cell Biochem Biophys 47:209~256 google schola Mathie A / 2015 / Two-pore domain potassium channels : potential therapeutic targets for the treatment of pain / Pflugers Arch 467:931~943 google schola Djillani A / 2019 / Role of TREK-1 in health and disease, focus on the central nervous system / Front Pharmacol 10:379 google schola Lesage F / 2000 / Human TREK2, a 2P domain mechano-sensitive K+ channel with multiple regulations by polyunsaturated fatty acids, lysophospholipids, and Gs, Gi, and Gq protein-coupled receptors / J Biol Chem 275:28398~28405 google schola

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