NMR-based structural characterization of transthyretin in its aggregation-prone state

김보경; 김진해

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자료유형: 학술저널

저자정보: 김보경 (대구경북과학기술원) 김진해 (대구경북과학기술원)

저널정보: 한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제24권 제3호

발행연도: 2020.1

수록면: 91 - 95 (5page)

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Transthyretin (TTR) is an abundant protein in blood plasma and cerebrospinal fluid (CSF), working as a homo-tetrameric complex to transport thyroxine (T4) and a holo-retinol binding protein. TTR is well-known for its amyloidogenic property; several types of systemic amyloidosis diseases are caused by aggregation of either wild-type TTR or its variants, for which more than 100 mutations were reported to increase the amyloidogenicity of TTR. The rate-limiting step of TTR aggregation is the dissociation of a monomeric subunit from a tetrameric complex. A wide range of biochemical and biophysical techniques have been employed to elucidate the TTR aggregation processes, among which nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy contributed much to characterize the structural and functional features of TTR during its aggregation processes. The present review focuses on discussing the recent advances of our understanding to the amyloidosis mechanism of TTR and to the structural features of its monomeric aggregation-prone state in solution. We expect that the present review provides novel insights to appreciate the molecular basis of TTR amyloidosis and to develop novel therapeutic strategies to treat diverse TTR-related diseases.

#transthyretin #transthyretin amyloidosis #amyloid #protein aggregation #NMR spectroscopy

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