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Seong Heon Kim (Korea University of Science and Technology) Jin-hwa Cho (KRIBB) Bi-Oh Park (Chungbuk National University) Byoung Chul Park (KRIBB) Jeong-Hoon Kim (KRIBB) Sung Goo Park (KRIBB) Sunhong Kim (KRIBB)
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제54권 제5호
발행연도
2021.1
수록면
272 - 277 (6page)

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RalBP1 associated EPS domain containing 1 (REPS1) is conserved from Drosophila to humans and implicated in the endocytic system. However, an exact role of REPS1 remains largely unknown. Here, we demonstrated that mitogen activated protein kinase kinase (MEK)-p90 ribosomal S6 Kinase (RSK) signaling pathway directly phosphorylated REPS1 at Ser709 upon stimulation by epidermal growth factor (EGF) and amino acid. While REPS2 is known to be involved in the endocytosis of EGF receptor (EGFR), REPS1 knockout (KO) cells did not show any defect in the endocytosis of EGFR. However, in the REPS1 KO cells and the KO cells reconstituted with a non-phosphorylatable REPS1 (REPS1 S709A), the recycling of transferrin receptor (TfR) was attenuated compared to the cells reconstituted with wild type REPS1. Collectively, we suggested that the phosphorylation of REPS1 at S709 by RSK may have a role of the trafficking of TfR.

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