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학술저널
저자정보
Bae, Hyoung-Churl (Division of Animal Science & Resources, Chungnam National University) Renchinkhand, Gereltuya (Division of Animal Science & Resources, Chungnam National University) Nam, Myoung-Soo (Division of Animal Science & Resources, Chungnam National University)
저널정보
한국축산식품학회 한국축산식품학회지 한국축산식품학회지 제27권 제1호
발행연도
2007.1
수록면
110 - 116 (7page)

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Lactobacillus salivarius subsp. salivarius Nam27 with a high ${\beta}$-galactosidase activity was selected for enzymatic characterization. For purification, cell pellet was disrupted by Bead Beater, by DEAE-Sepharose and Mono-Q chromatography. The specific activity of the purified enzyme was 5,312 units/mg. The molecular weight of native monomeric ${\beta}$-galactosidase was estimated to be 30,000 dalton (monomer) by the SDS-PAGE. The optimum temperature and optimum pH were $50^{\circ}C$ and 5.0, respectively. This enzyme was stable between 35 and $55^{\circ}C$. ${\beta}$-galactosidase activity was lost rapidly above pH 7.0. But ${\beta}$-galactosidase was more stable at pH 4.0 (acidic conditions). And ${\beta}$-galactosidase activity was lost rapidly above $65^{\circ}C$ after 10 min incubation. $Ca^{2+}$ and $Zn^{2+}$ metal ions enhanced ${\beta}$-galactosidase activity by 164.09% and 127.37% while $Cu^{2+}$, $Fe^{3+}$ and $Mn^{2+}$ lowered ${\beta}$-galactosidase activity by 58.29%,85.10% and 77.66% respectively. Other metal ions didn't affect ${\beta}$-galactosidase activity significantly.
#Lactobacillus salivarius #${beta}$-galactosidase #purification #enzyme

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