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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
김덕술 (동명대학교 의용공학과)
저널정보
한국유화학회 한국유화학회지 한국응용과학기술학회지 제24권 제1호
발행연도
2007.1
수록면
61 - 66 (6page)

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X-ray diffraction studies have been made to investigate the effects of binding of ADP, ADP+Vi, ADP+AIF4, $ADP+BeF_3$ on the structure of glycerinated rabbit skeletal muscle in the rigor state. Although these phosphate analogs are known to bind actively cycling myosin heads, it is not clear whether they can bind to the attached heads in the rigor muscle. We have found that these analogs can bind to the myosin heads attached to actin filaments in the rigor state. The present results indicate that (1) bound myosin heads altered their conformation in the proximal end toward the plane perpendicular to the fiber axis when MgADP bound to them, and (2) myosin heads were dissociated substantially (up to 50%) from actin filaments but still remained in the vicinity of actin filaments when MgADP and metallofluorides (AIF4 and BeF3) or vanadate bound to them. We detected new conformations of myosin heads attached to actin filaments when they had MgADP or ADP.Pi analogs. We report here these findings on the effects of MgADP and MgADP+phosphate analogs to the rigor crossbridges.

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