Strepfomyces lincolnensis M-20 균주로 부터 분리, 정제된 L-Asparaginase의 열안정성과 단백 가수 분해 효소에 대한 저항성

김경자

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자료유형: 학술저널

저자정보: 김경자 (순천향대 자연과학대학 생명공학과)

저널정보: 대한약학회 약학회지 약학회지 제51권 제3호

발행연도: 2007.1

수록면: 199 - 205 (7page)

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Thermostable asparaginase was purified to homogeneity from mesophilic Strepfomyces lincolnensis M-20 by 30${\sim}$70% ammonium sulfate precipitation and asparagine-Sepharose CL 6B affinity column chromatography, The apparent molecular mass of L-asparaginase by SDS-PAGE was found to be 47 kDa, whereas by its mobility on Sephacryl S-300 column was around 180 kDa, indicating that the enzyme at the native stage acts as tetramer, The purified enzyme showed a single band on acrylamide gel electrophoresis. The optimum pH and temperature were pH 9.5 and 55${\circ}$C, respectively. Chemical modification experiments of purified asparagines implied the existence cystein residue located at or near active site. Purified asparaginase retained the 85% of the initial activity after incubation at 90${\circ}$C for 30 min. A correlation between themostability and resistance to proteolysis of commercial asparaginase and purified asparaginase from Strepfomyces lincolnensis M-20 was investigated. Purified thermostable asparaginase was resistant to trypsin and chymotrypsin treatment, while the commercial asparaginase was not themostable and was susceptible to proteolytic treatment with trypsin and chymotrypsin.

#themostability #resistance to proteolysis #asparaginase #Strepfomyces lincolnensis M-20

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