PROTEIN CONFORMATIONS OF OCTOPUS RHODOPSIN AND ITS DEPROTONATED PHOTOCYCLE INTERMEDIATE MONITORED BY ABSORPTION AND PROTEIN FLUORESCENCE

Jang, Du-Jeon; Lee, SunBae

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자료유형: 학술저널

저자정보: Jang, Du-Jeon (Department of Chemistry, Seoul National University) Lee, SunBae (Department of Chemistry, Seoul National University)

저널정보: 한국광과학회 Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience 제2권 제1호

발행연도: 1995.1

수록면: 19 - 25 (7page)

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Picosecond time-resolved and static protein fluorescence spectra and absorption spectra of octopus rhodopsin, a photorecepting protein, are measured and compared with those of bacteriorhodopsin, a photon-induced proton pumping protein, to understand the protein conformations and functions of octopus rhodopsin and its deprotonated photocycle intermediate. The bluer and weaker absorption of retinal indicates that octopus rhodopsin is better in thermal noise suppression but less efficient in light harvesting than bacteriorhodopsin. The protein fluorescence of octopus rhodopsin shows the characteristic of Trp only and the uantum efficiency and lifetime variations may result primarily from variations in the coupling strength with the retinal. The stronger intensity by four times and larger red shift by 12 nm of fluorescence suggest that octopus rhodopsin has more open and looser structure compared with bacteriorhodopsin. Fluorescence decay profiles reveal two decay components of 300 ps (60%) and 2 ns (40%). The deprotonation of protonated Schiff's base increases the shorter decay time to 500 ps and enhances the fluorescence intensity by 20%. The fluorescence and its decay time from Trp residues near retinal are influenced more by the deprotonation. The increase of fluorescence intimates that protein structure becomes loosened and relaxed further by the deprotonation of protonated Schiff's base. The driving force of sequential changes initiated by absorption of a photon is too exhausted after the deprotonation to return the intermediate to the ground state of the begun rhodopsin form.

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Jang, Du-Jeon

소속기관 School of Chemistry, Seoul National University

주요연구분야 자연과학 > 물리학

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Lee, SunBae

소속기관 Department of Chemistry, Seoul National University

주요연구분야 자연과학 > 물리학

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