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학술저널
저자정보
Chosrowjan, Haik (Institute for Laser Technology, c/o Technical Research Center) Mataga, Noboru (Institute for Laser Technology, c/o Technical Research Center) Taniguchi, Seiji (Institute for Laser Technology, c/o Technical Research Center) Shibata, Yutaka (Department of Physics, Graduate School of Science, Nagoya University) Hamada, Norio (Department of Earth and Space Science, Graduate School of Science, Osaka University) Tokunaga, Fumio (Department of Earth and Space Science, Graduate School of Science, Osaka University) Imamoto, Yasushi (Graduate School of Materials Science, Nara Institute of Science and Technology) Kataoka, Mikio (Graduate School of Materials Science, Nara Institute of Science and Technology)
저널정보
한국광과학회 Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience 제9권 제2호
발행연도
2002.1
수록면
122 - 125 (4page)

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Coherent oscillations in is fluorescence dynamics of W.-t. PYP and its site-directed mutants have been observed. Two oscillatory modes coupled with the ultrafast fluorescence due to the twisting of the excited chromophore were identified, a high ftequency mode (∼135 cm$\^$-1/) with ∼550 is damping time and a low frequency overdamped mode (-45 cm$\^$-1/) with ∼250 is damping time, respectively. Both modes disappear in the fluorescence dynamics of denatured PYP emphasizing the important role of the protein nanospace as the environment for photoreaction. The qualitative picture of fluorescence dynamics in site-directed mutants was rather similar to that in W.-t. PYP, i.e., similar oscillatory modes (∼130-140 cm$\^$-1/ and ∼40-70 cm$\^$-1/) have been observed. This indicates that the vibrational modes and electron-vibration couplings do not change dramatically due to the mutation though the damping time of low frequency mode a little decreases as the protein nanospace structure becomes looser and more disordered by mutation. On the other hand, in the case of some PYP analogues, the qualitative picture of fluorescence dynamics changes, showing the familiar picture of solvation effect whereas the oscillations are almost damped. Comparative analyses of these observations are presented.
#femtosecond fluorescence spectroscopy #coherent oscillations #photoactive yellow protein #photoisomerization #mutants #analogues

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