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학술저널
저자정보
Tachibanaki, Shuji (Department of Biology, Graduate School of Science, Osaka University) Nanda, Kumiko (Department of Biology, Graduate School of Science, Osaka University) Sasaki, Kenji (Department of Biology, Graduate School of Science, Osaka University) Ozaki, Koichi (Department of Biology, Graduate School of Science, Osaka University) Kawamura, Satoru (Department of Biology, Graduate School of Science, Osaka University)
저널정보
한국광과학회 Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience 제9권 제2호
발행연도
2002.1
수록면
281 - 283 (3page)

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S-modulin in frog or its bovine homologue, recoverin, is a 26 kDa EF-hand $Ca^{2+}$-binding protein found in rod photoreceptors. The $Ca^{2+}$ -bound form of S-modulin binds to rhodopsin kinase (Rk) and inhibits its activity. Through this regulation, S-modulin is believed to modulate the light-sensitivity of a rod. In the present study, we tried to identify the interaction site of the $Ca^{2+}$ -bound form of S-modulin to Rk. First, we mapped roughly the interaction regions by using partial peptides of S-modulin. The result suggested that a specific region near the amino terminus is the interaction site of S- modulin. We then identified the essential amino acid residues in this region by using S-modulin mutant proteins: four amino acid residues were suggested to interact with Rk. These residues are located in a small closed pocket in the $Ca^{2+}$-free, inactive form of S-modulin, but exposed to the surface of the molecules in the $Ca^{2+}$ -bound, active form of S-modulin. Two additional amino acid residues were found to be crucial for the $Ca^{2+}$ -dependent conformational changes of S-modulin. The present study firstly identified the functional site of S-modulin, a member of a neuronal calcium sensor protein family.in family..
#S-modulin #rhodopsin kinase #functional site #calcium #right-sensitivity #rods

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