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저자정보
홍정우 (한림대학교) 전성규 (한림대학교) 반재훈 (한림대학교) 박진수 (한림대학교) 권혁일 (한림대학교) 조성우 (울산대학교) 최수영 (한림대학교)
저널정보
한국통합생물학회 Korean journal of biological sciences Korean journal of biological sciences 제1권 제4호
발행연도
1997.1
수록면
583 - 587 (5page)

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Incubation of an NADPH-dependent succinic semialdehyde reductase from bovine brain with N-bromosuccinimide (NBS) resulted in a time-dependent loss of enzyme activity. The inactivation followed pseudo-first-order kinetics with the second-order rate constant of $6.8\times{10}^3$ $M^-1$ $min^{-1}$. The inactivation was prevented by preincubation of the enzyme with substrate succinic semialdehyde, but not with coenzyme NADPH. There was a linear relation-ship between oxindole formation and the loss of enzyme activity. Spectro-photometric studies indicated that about one oxindole group per molecule of the enzyme was formed following complete loss of enzymatic activity. It is suggested that the catalytic function of succinic semialdehyde reductase is modulated by binding of NBS to a specific tryptophan residue at or near the substrate binding site of the enzyme.
#Brain GABA Shunt #Succinic sernialdehyde reductase #Chemical modification #N-bromosuccinimide #Tryptophan residue

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