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자료유형
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저자정보
저널정보
한국센서학회 센서학회지 센서학회지 제15권 제4호
발행연도
2006.1
수록면
237 - 244 (8page)

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Atomic force microscope (AFM) has become a common tool for the structural and physical studies of biological macromolecules, mainly because it provides the ability to perform experiments with samples in a buffer solution. In this study, structure of proteins and nucleic acids has been studied in their physiological environment that allows native intermolecular complexes to be formed. Cr and Au were deposited on p-Si (100) substrate by thermal evaporation method in sequence with the thickness of 200 and 500, respectively, since Au is adequate for immobilizing biomolecules by forming a self-assembled monolayer (SAM) with semiconductor-based biosensors. The SAM, streptavidin and biotin interacted each other with their specific binding energy and their adsorption was analyzed using the Bio-AFM both in a solution and under air environment. A silicon nitride tip was used as a contact tip of Bio-AFM measurement in a solution and an antimony doped silicon tip as a tapping tip under air environment. Actual morphology could also be obtained by 3-dimensional AFM images. The length and agglomerate size of biomolecules was measured in stages. Furthermore, Ra (average of surface roughness) and Rms (mean square of surface roughness) and surface density for the adsorbed surface were also calculated from the AFM image.
#AFM #self-assembled monolayer #streptavidin-biotin protein complexes

목차

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참고문헌 (8)

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/ 1992. / Molecular recognition processes at functionalized lipid surfaces 4 : 659 ~ 661 google schola / 1995 / Surface plasmon microscopy of biotin-streptavidin binding reactions on UV-photopatterned alkanthiol self-assembled monolayers 2 : 99 ~ 106 google schola / 2000. / Energy landscape of streptavidin-biotin complexes measured by atomic force microscopy 39 : 10219 ~ 10223 google schola / 2001. / Global analysis of protein activities using proteome chip 293 : 2101 ~ 2105 google schola / 2002. / 위치 선택적으로 고정화된 단백질 칩 제작 : 1 ~ google schola

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