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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제10호
발행연도
2010.1
수록면
1,415 - 1,423 (9page)

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An extracellular xylanase was purified to homogeneity by sequential chromatography of Fomitopsis pinicola culture supernatants on a DEAE-Sepharose column, a gel filtration column, and then on a MonoQ column with fast protein liquid chromatography. The relative molecular mass of the F. pinicola xylanase was determined to be 58 kDa by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis and by size-exclusion chromatography, indicating that the enzyme is a monomer. The hydrolytic activity of the xylanase had a pH optimum of 4.5 and a temperature optimum of 70oC. The enzyme showed a t1/2 value of 33 h at 70oC and catalytic efficiency (kcat=77.4 s-1, kcat/Km=22.7 mg/ml/s) for oatspelt xylan. Its internal amino acid sequences showed a significant homology with hydrolases from glycoside hydrolase (GH)family 10, indicating that the F. pinicola xylanase is a member of GH family 10.

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