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Expression in yeast may prove more amenable togenerating large amounts of viral antigens for a vaccinecandidate. We, therefore, cloned the gene encoding theHepatitis C virus (HCV) structural proteins (C-E1-E2, c740)fused in-frame with, and immediately 3' to, the chickenlysozymesignal peptide (C-SIG) gene and under the controlof the yeast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase genepromoter. In yeast, the HCV structural proteins were expressedin two different forms: a processed and a nonprocessedaggregated form. Biophysical characterization by sucroselinear gradient centrifugation revealed that both forms werepresent in the same fractions with a buoyant density of1.127-1.176 g/cm3. These findings suggest that the efficientsynthesis of HCV structural proteins in yeast may be animportant tool to study virus assembly and may lead to thedevelopment of an HCV vaccine.

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