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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제19권 제12호
발행연도
2009.1
수록면
1,565 - 1,568 (4page)

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Purified Helicobacter pylori urease displayed a sigmoid curve in the plot of velocity versus [S] at urea concentrations less than 0.1mM. Under conditions where preservatives, glycerol, or polyethylene glycol (PEG) were added to the enzyme reaction, the substrate hydrolysis was consistent with Michaelis-Menten kinetics, with a Km of 0.21 ± 0.06 mM and a Vmax of 1,200 ± 300 μmol min-1 mg-1. However, at saturating substrate concentrations, the kinetic parameters of H. pylori urease were unaffected by the presence of the preservatives, and enzyme catalysis conformed to Michaelis- Menten kinetics. The Hill coefficients of the enzymecatalyzed urea hydrolysis in the presence and absence of PEG were 1 and 2, respectively. Based on these findings, we suggest that H. pylori urease may exist in aggregated and dissociated forms, each with intact function but differing kinetics that may be of importance in maximizing urea breakdown at varying urea concentrations in vivo.
#Helicobacter pylori #urease #kinetics

목차

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