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polyester intracellularly accumulated as distinct granules innumerous microrganisms as an energy and carbon storagematerial. Recombinant Escherichia coli harboring the heterologousP(3HB) biosynthesis genes acumulates large amounts ofP(3HB) granules, yet the granule-asociated proteins have notbeen identified. Therefore, this study reports on analysis ofthe P(3HB) granule-associated proteome in recombinant E.coli. Five proteins out of 7 spots identified were found to beinvolved in functions of translation, heat-stress responses, andP(3HB) biosynthesis. Two of the major granule-asociatedproteins, IbpA/B, which are already known to bind to recombinantproteins forming inclusion bodies in E. coli, were furtheranalyzed. Immunoblotting and immunoelectron microscopicstudies with IbpA/B antibodies clearly demonstrated the bindingand localization of IbpA/B to P(3HB) granules. IbpA/B seemedto play an important role in recombinant E. coli producingP(3HB) by stabilizing the interface betwen the hydrophobicB were found to act like phasins in recombinant E. coli, asthey are the major proteins bound to the P(3HB) granules,affect the morphology of the granules, and reduce the amountof cytosolic proteins bound to the P(3HB) granules.

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