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An opportunistic human pathogen, Pseudomonasaeruginosa, to cope with oxidative and osmotic streses. As an attempt touncover the H2O2-dependent regulatory mechanism delineatingkatA gene expresion, four prototrophic H2O2-sensitive mutantswere isolated from about 1,500 TnphoA mutant clones of P.aeruginosa strain PA14. Arbitrary PCR and direct cloning ofthe transposon insertion sites revealed that one insertion islocated within the katA coding region and two are within thecoding region of oxyR, which is responsible for transcriptionalactivation of several antioxidant enzyme genes in response tooxidative challenges. The fourth insertion was within PA3815(IscR), which encodes a homolog of the Escherichia coli iron-sulfur asembly regulator, IscR. The levels of catalase andSOD activities were significantly reduced in the iscR mutant, butnot in the oxyR mutant, during the normal planktonic cultureconditions. These results sugest that both IscR and OxyR arerequired for the optimal resistance to H2O2, which involves theexpression of multiple antioxidant enzymes including KatA.

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