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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 저널정보
- 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제16권 제7호
- 발행연도
- 2006.1
- 수록면
- 1,132 - 1,138 (7page)
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Three types of xylanases (EC 3.2.1.8) were detectedin the strain Aspergillus niger A-25, one of which, designatedas XynIII, also displayed βactivity, as determined by a zymogram analysis. XynIII waspurified by ultrafiltration and ion-exchange chromatographymethods. Its apparent molecular weight was about 27.9 kDa,as estimated by SDS-PAGE. The purified XynIII could hydrolyzebirchwood xylan, oat spelt xylan, lichenin, and barley β-glucan, but not CMC, avicel cellulose, or soluble starch underthe asay conditions in this study. The xylanase and β-(1,3-1,4)-glucanase activities of XynIII both had a similar optimaland temperature stability. Moreover, the effects of metal ionson the two enzymatic activities were also similar. The overallhydrolytic rates of XynIII in diferent mixtures of xylan andlichenin coincided with those calculated using the Michaelis-Menten model when assuming the two substrates werecompeting for the same active site in the enzyme. Accordingly,the results indicated that XynIII is a novel bifunctional enzymeand its xylanase and β-(1,3-1,4)-glucanase activities arecatalyzed by the same active center.
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Beguin, P / 1983 / Detection of cellulase activity in polyacrylamide gels using Congo red-stained agar replicas / Anal. Biochem. 131 : 333 ~ 336
Davis, B. J / 1964 / Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum / Ann. NY Acad. Sci. 121 : 404 ~ 427
Dixon, M / 1964 / Enzyme, 2nd Ed. / Longmans, Green, and Co., Ltd, London : 84 ~ 87
Flint, H. J / 1993 / A bifunctional enzyme with separate xylanase and β-(1,3-1,4)-glucanase domains, encoded by the XynD gene of Ruminococcus flavefaciens / J. Bacteriol. 17
Gibbs, M. D / 1992 / The β-mannanase from “Caldocellum saccharolyticum” is part of a multidomain enzyme / Appl. Environ. Microbiol. 58 : 3864 ~ 3867
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