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The arylsulfatase gene (astA, 984 bp ORF) fromthe P. carrageenovora genome was amplified by PCR andsubcloned into the pET21a vector. When the constructedplasmid pAST-A1 (6.4 kb) was introduced into E. coliBL21(DE3), the transformant on the LB plate containingIPTG showed a hydrolyzing activity for 4-methylumbelliferylsulfate and p-nitrophenyl sulfate. The highest arylsulfataseactivity (2.1 unit/ml) was obtained at 10 mM IPTG. Mostarylsulfatase activity was found in the cell lysate, whereas nosignificant activity was detected in the culture supernatant.The molecular weight of the recombinant enzyme wasestimated to be 33.1 kDa by SDS-PAGE. After the reaction ofagar with arylsulfatase for 12 h at 40oC, the gel strength of theagar increased by 2-fold, and 73% of the sulfate in the agarhad been removed. This result suggests that arylsulfataseexpressed in E. coli could be useful in the production ofelectrophoretic grade agarose.

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