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논문 기본 정보

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저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제34권 제4호
발행연도
2002.1
수록면
5 - 293 (289page)

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Chimeric genes coding for prepro region of yeast a-factor and anglerfish SRIF were expressed in rat GH 3cells to determine whether yeast signals could reg-ulate hormone processing in mammalian cells. Wereport that nascent hybrid polypeptides were effi-ciently targeted to ER, where cleavage of signal pep-tides and core glycosylation occured, and werelocalized mainly in Golgi. These data indicate thatprepro region of yeast a-factor functions in sortingmolecules to secretory pathway in mammalian cells.A hybrid construct with a mutated signal peptideunderwent similar ER translocation, whereas such amutation resulted in defective translocation in yeast(Cheong et al., 1997). This difference may be due tothe differences in ER translocation betwen yeastand mammalian cells, i.e., posttranslational versuscotranslational translocation. Processing and secre-tion of metabolically labeled hybrid propeptides tomature SRIF peptides were assessed by HPLC. Whenpulse-labeled cells were chased for up to 2 h, intrac-ellular propeptides disappeared with a half-life ofapproximately 25 min, showing that ~68% of initiallysynthesized propeptides were secreted constitu-tively. About 22% of SRIF-related products were pro-teolytically processed to mature SRIF, of which 38.7%were stored intracellularly with a half-life of ~2 h. Inaddition, immunocytochemical localization showedthat a small proportion of SRIF molecules accumu-lated in secretory vesicles. All these results suggestthat yeast prepropeptide could direct hybrid precur-sors to translocate into ER lumen and transitthrough secretory pathway to the distal elements ofGolgi compartment, but could process and target itless efficiently to downstream in rat endocrine cells.
#yeast a-factor #peptide hormone processing #heterologous expression #GH3 cell #secretory pathway

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