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저자정보
저널정보
연세대학교 의과대학 Yonsei Medical Journal Yonsei Medical Journal 제45권
발행연도
2004.1
수록면
419 - 427 (9page)

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The structure and function of short-length amino terminal PTH analogues were studied. The substitution of Leu7 with Phe in [Ala3,10Leu7Arg11]rPTH(1-11)NH2 analogue peptides did not show any reduction in cAMP formation. Replacement of the 1st, 7th and 8th residues revealed different activities, depending upon the residue type. The substitution of Ala1 by Ser in [Ala3,10Leu7Arg11]rPTH(1-11)NH2 caused nearly a complete loss of cAMP formation. Meanwhile, NMR analysis of [(Ala1/ Ser1)Ala3,10(Leu7/Phe7)Arg11]rPTH(1-11)NH2 revealed an α- helical backbone structure with a flexible conformation at the carboxyl-terminus. The overall results suggest that 11-residue short oligopeptide analogues of PTH tend to form an α-helical structure and the different activities of those analogues could be associated with residue specificity rather than the secondary conformational structure.
#Parathyroid hormone #parathyroid hormone receptor #cyclic AMP-generating activity #nuclear magnetic resonance #α-helix

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참고문헌 (25)

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/ 1979 / Investigation of exchange processes by two-dimensional NMR spectroscopy 71 : 4546 ~ 4553 google schola / 1983 / A parathyroid hormone inhibitor in vivo: design and biologic evaluation of a hormone analogue 220 : 1053 ~ 1055 google schola / 1983 / Application of phase sensitive two-dimensional correlated spectroscopy (COSY) for measurements of 1H-1H spin-spin coupling constants in proteins 113 : 967 ~ 974 google schola / 1983 / Improved spectral resolution in COSY 1H-NMR spectra of proteins via double quantum filtering 117 : 479 ~ 485 google schola / 1985 / Assignment of complex 1H NMR spectra via two-dimensional homonuclear Hartmann- Hahn spectroscopy 107 : 2820 ~ 2821 google schola

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