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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국수산과학회 Fisheries and Aquatic Sciences Fisheries and Aquatic Sciences 제17권 제2호
발행연도
2014.1
수록면
181 - 187 (7page)

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이 논문의 연구 히스토리 (2)

2014

Comparison of the Exopeptidase Activity of Fractions from Crude Extracts of Octopus Octopus vulgaris Cuvier Hepatopancreas Using Different Fractionation Methods
김민지 ,  김현정 ,  김기현 외 2명 Fisheries and Aquatic Sciences 2014.01 학술저널

2013

Fractionation of Exopeptidase from Common Octopus Hepatopancreas and Its Utilization as a Food Resource for Debittering
김민지 해양식품공 2013.01 학위논문

초록· 키워드

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This study was performed to identify the optimum fractionation method and conditions to obtain exopeptidase-active fractions from octopus hepatopancreas (HP) crude extracts (CEs) using four techniques: solid ammonium sulfate fractionation, polyethylene glycol (PEG) fractionation, anion exchange chromatography, and gel filtration chromatography. The fractions with the highest total activity toward L-leucine-p-nitroanilide (Leu-pNA) were fraction IV from the ammonium sulfate and PEG fractionation, and fraction II in ion exchange and gel filtration chromatography. The total exoprotease activity of these fractions was highest in fraction IV (4,050.20 U) of ammonium sulfate fractionation, followed by fraction II (3,600.28 U) from gel filtration chromatography, fraction IV (2,861.30 U) from PEG fractionation, and fraction II (2,576.28 U) from ion exchange chromatography. These results suggest that ammonium sulfate fractionation using 60–80% ammonium sulfate was the most efficient method for separating the exoprotease active fractions from CEs of octopus HP.
#Octopus #Octopus vulgaris Cuvier #Octopus hepatopancreas #Exopeptidase #Exopeptidase-active fraction #Enzyme fractionation

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Agriculture and Fishery Statistics Department / 2010 / Results of the Fishery Production Survey in 2010 google schola Bougatef A / 2007 / Purification and characterization of trypsin from the viscera of sardine (Sardina pilchardus) / Food Chem 102 : 343 ~ 350 google schola Bumberger E / 1993 / Bitter taste of enzymatic hydrolysates of casein. I. Isolation, structural and sensorial analysis of peptides from tryptic hydrolysates of beta-casein / google schola Chiou TK / 1988 / Purification and properties of an aminopeptidase from mullet, Mugil cephalus, roe / Agric Biol Chem 52 : 235 ~ 242 google schola Clegg KM / 1974 / The structure of a bitter peptide derived from casein by digestion with papain / J Dairy Res 41 : 283 ~ 287 google schola

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