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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2010.1
- 수록면
- 176 - 181 (6page)
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The primary sigma factor (σA) of Staphylococcus aureus, a potential drug target, was little investigated at the structural level.
Using an N-terminal histidine-tagged σA (His-σA), here we have demonstrated that it exits as a monomer in solution, possesses multiple domains, harbors primarily α-helix and efficiently binds to a S. aureus promoter DNA in the presence of core RNA polymerase. While both N- and C-terminal ends of His-σA are flexible in nature, two Trp residues in its DNA binding region are buried. Upon increasing the incubation temperature from 25º to 40ºC, ~60% of the input His-σA was cleaved by thermolysin. Aggregation of His-σA was also initiated rapidly at 45oC. From the equilibrium unfolding experiment, the Gibbs free energy of stabilization of His-σA was estimated to be +0.70 kcal mol-1. The data together suggest that primary sigma factor of S. aureus is an unstable protein. Core RNA polymerase however stabilized σA appreciably.
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Ausubel, F. M. / 1998 / Current Protocols in Molecular Biology / John Wi
Bergendahl, V. / 2003 / Luminescence Resonance Energy Transfer-Based High- Throughput Screening Assay for Inhibitors of Essential Protein-Protein Interactions in Bacterial R
Bohm, G. / 1992 / Quantitative analysis of protein far UVcircular dichroism spectra by neural networks / Protein Eng. 5 : 191 ~ 195
Borukhov, S. / 2003 / RNA polymerase holoenzyme: structure, function and biological implications / Curr. Opin. Microbiol. 6 : 93 ~ 100
Chanda, P. K. / 2007 / Detection of antistaphylococcal and toxic compounds by biological assay systems developed with a reporter Staphylococcus aureus strain harboring a hea
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