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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제49권 제3호
발행연도
2016.1
수록면
159 - 166 (8page)

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Several members of tumor necrosis factor receptor (TNFR) superfamily that these members activate caspase-8 from death-inducing signaling complex (DISC) in TNF ligand-receptor signal transduction have been identified. In the extrinsic pathway, apoptotic signal transduction is induced in death domain (DD) superfamily; it consists of a hexahelical bundle that contains 80 amino acids. The DD superfamily includes about 100 members that belong to four subfamilies: death domain (DD), caspase recruitment domain (CARD), pyrin domain (PYD), and death effector domain (DED). This superfamily contains key building blocks: with these blocks, multimeric complexes are formed through homotypic interactions. Furthermore, each DD-binding event occurs exclusively. The DD superfamily regulates the balance between death and survival of cells. In this study, the structures, functions, and unique features of DD superfamily members are compared with their complexes. By elucidating structural insights of DD superfamily members, we investigate the interaction mechanisms of DD domains; these domains are involved in TNF ligand-receptor signaling. These DD superfamily members play a pivotal role in the development of more specific treatments of cancer.
#Apoptosis #DD #DED #TNF

목차

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Chowdhury I / 2006 / Current concepts in apoptosis: the physiological suicide program revisited / Cell Mol Biol Lett 11:506~525 google schola Rich T / 1999 / Apoptosis : the germs of death / Nat Cell Biol 1:e69~e71 google schola Ola MS / 2011 / Role of Bcl-2 family proteins, caspases in the regulation of apoptosis / Mol Cell Biochem 351:41~58 google schola Brown S / 2002 / Apoptosis disables CD31-mediated cell detachment from phagocytes promoting binding and engulfment / Nature 418:200~203 google schola Brown S / 2002 / Apoptosis disables CD31-mediated cell detachment from phagocytes promoting binding, engulfment / Nature 418:200~203 google schola

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