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E. coli의 PheA 단백질은 chorismate mutase and prephenate dehydratase (CMPD) 활성을 가지며 마지막 산물인 페닐알라닌에 의하여 되먹임제어가 되는 생합성 경로의 주요 조절 효소 중의 하나이다. 그러므로, 이 PheA 단백질은 필수 아미노산 중의 하나인 페닐알라닌의 대량 생산에 이용하기 위한 단백질 공학의 타겟이 될 수 있다. 이러한 목적으로 PheA 단백질의 마지막 생산물인 페닐알라닌에 의한 되먹임저해 저항성 유전자원을 선별하였다. 이 유전자의 산물인 PheA<SUP>FBR</SUP>은 118번째 류신이 페닐알라닌으로 치환되었고, 기질인 prephenate에 대한 친화도가 야생주단백질과 비교하여 약 3.5배 정도 높았다. PheA<SUP>FBR</SUP>은 세포내에서 축척되어져 되먹임저해를 하는 페닐알라닌 농도에서(약1 mM와 10 mM)에서도 50%와 40%의 활성을 유지 하고 있었고, 페닐알라닌 존재하에서 기질의 결합성향이 협동적(cooperative) 모드에서 단독적(hyperbolic) 모드로 전환되었다. 이는 기존 연구와 비교해 볼 때, 이 돌연변이 부위는 이 융합기능 효소인 PheA 단백질의 새로운 조절 부위의 존재를 암시 한다. 효소 동력학적 결과는 PheA 단백질의 되먹임저해 저항성 획득이 아미노산 돌연변이에 의한 단백질 구조의 변화 유도에 의한 것으로 생각된다. 더 나아가, 본 연구에서 선별된 돌연변이 유전자는 생물전환법을 이용한 필수아미노산 생산에 산업적으로 응용 가능성이 있다.
목차
ABSTRACT
재료 및 방법
결과
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References
참고문헌 (21)
참고문헌 신청
[단행본] - Aida, K. / 1986 / Biotechnology of amino acid production / Elservier Science Publ : 188 ~
[학술지(정기간행물)] - Alleva, R. / 2011 / In vitro effect of aspartame in angiogenesis induction / Toxicol. In Vitro 25 : 286 ~ 293
[학술지(정기간행물)] - Baldwin, G. S. / 1981 / The self-association of chorismate mutase/prephenate dehydratase from Escherichia coli K12 / Arch. Biochem. Biophys 211 : 76 ~ 85
[학술지(정기간행물)] - Brown, K. D / 1970 / Formation of aromatic amino acid pools in Escherichia coli K-12 / J. Bacteriol 104 : 177 ~ 188
[학술지(정기간행물)] - Choi, Y.J. / 1982 / Continuous production of phenylalanine using a Escherichia coli regulatory mutant / Biotechnol. Lett 4 : 6 ~
[학술지(정기간행물)] - Alleva, R. / 2011 / In vitro effect of aspartame in angiogenesis induction / Toxicol. In Vitro 25 : 286 ~ 293
[학술지(정기간행물)] - Baldwin, G. S. / 1981 / The self-association of chorismate mutase/prephenate dehydratase from Escherichia coli K12 / Arch. Biochem. Biophys 211 : 76 ~ 85
[학술지(정기간행물)] - Brown, K. D / 1970 / Formation of aromatic amino acid pools in Escherichia coli K-12 / J. Bacteriol 104 : 177 ~ 188
[학술지(정기간행물)] - Choi, Y.J. / 1982 / Continuous production of phenylalanine using a Escherichia coli regulatory mutant / Biotechnol. Lett 4 : 6 ~
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